Assawra

Site du Mouvement Démocratique Arabe

Accueil > Sciences > La sensation d’astringence sous les rayons UV

La sensation d’astringence sous les rayons UV

mercredi 24 juillet 2013, par La Rédaction

En dégustant une groseille pas très mûre, une tasse de thé ou un verre de vin, la sensation est la
même, comme si, soudain, l’intérieur de la bouche s’asséchait : c’est l’astringence. Pour la
première fois, les mécanismes d’interactions moléculaires responsables de cette sensation ont été
identifiés par des chercheurs de l’Inra, de l’Université Paris‐Sud et du CNRS, en collaboration avec
des équipes du synchrotron SOLEIL(1), grâce à une méthode utilisant le rayonnement ultra‐violet.
Ces travaux viennent d’être publiés sur le site de la revue Angewandte Chemie.

L’astringence fait partie intégrante du plaisir que peuvent procurer certains mets ou boissons et participe à la
qualité de ces aliments. À l’origine de cette sensation : l’interaction entre les tanins (des molécules produites
par les plantes) et des protéines présentes dans la salive dites PRP pour protéines riches en proline(2). Cette
interaction vise à piéger les tanins (avant leur passage dans le système digestif) et diminue la lubrification des
muqueuses de l’intérieur de la bouche. Ce phénomène intervient dans la sensation de sécheresse buccale
typique de l’astringence.

Si des chercheurs de l’Inra, au sein de l’Unité sciences pour l’oenologie, ont montré comment les protéines PRP
se repliaient autour des tanins pour les piéger(3), le site d’interaction exact entre les deux composés chimiques
n’avait pas encore été clairement identifié. En effet, ces protéines sont dites « intrinsèquement
désordonnées », c’est‐à‐dire qu’elles ne possèdent pas de structure tridimensionnelle bien définie, ce qui rend
difficile –voire impossible‐ l’utilisation des méthodes d’analyse classiquement utilisées pour déterminer cette
structure (biocristallographie, RMN).

Une première : l’étude sous UV au synchrotron

Grâce à la mise au point à SOLEIL d’une nouvelle méthode, impliquant le rayonnement synchrotron dans
l’ultra‐violet lointain, couplé à la spectrométrie de masse, les chercheurs de l’Inra, de l’Université Paris‐Sud, du
CNRS et du Synchrotron, ont pour la première fois localisé le site d’interaction d’un tanin sur une PRP (la
protéine IB5).

Grâce à un choix judicieux de l’énergie du rayonnement synchrotron ciblant l’assemblage PRP/tanin, ce dernier
a été fragmenté mais les liaisons pourtant fragiles entre les deux composés sont conservées, intactes. Les
fragments de PRP toujours fixés au tanin ont ensuite été analysés au moyen de la spectrométrie de masse,
permettant d’identifier les parties de la protéine où se lie le tanin. Si cette technique donne pour la première
fois accès aux mécanismes d’interaction entre PRP et tanins, il s’agit plus globalement d’une méthode
universelle, particulièrement adaptée à l’étude des protéines intrinsèquement désordonnées, réfractaires aux
autres types d’analyses. Parmi les candidats potentiels se trouvent notamment des protéines de régulation du
fonctionnement cellulaire ou des protéines impliquées dans différentes pathologies.

(Portail sciences - 23 juillet 2013)

Notes

(1) Sont impliqués dans cette étude : le Centre des Sciences du Goût et de l’Alimentation (Inra/CNRS/Université de
Bourgogne), le laboratoire de chimie physique (Université Paris‐Sud/CNRS), le Synchrotron SOLEIL, l’Unité sciences pour
l’oenologie (Inra/Montpellier SupAgro/Université Montpellier 1), l’Université de Belgrade.
(2) La proline est un acide aminé non essentiel.
(3) Référence : F. Canon, R. Ballivian, F. Chirot, R. Antoine, P. Sarni‐Manchado, J. Lemoine, P. Dugourd, J. Am. Chem. Soc.
2011, 133, 7847‐7852.